増井 良治 (マスイ リョウジ)

MASUI Ryoji

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職名

教授

研究室所在地

杉本キャンパス

研究分野 【 表示 / 非表示

構造生物化学

研究歴 【 表示 / 非表示

  • DNA 修復システム,ヌクレオチド代謝システム,翻訳後修飾

    (個人研究) 研究期間:

    1993年04月
    -
    現在

    研究課題キーワード:  翻訳後修飾、DNA修復、ヌクレオチド代謝

担当教育概要 【 表示 / 非表示

  • 全学共通教育 (全学部対象 (分担)) では,人間の全遺伝子 (ゲノム) を読み解くことによってもたらされた新たな知識の一部を紹介し,さらにその情報の活用についての問題点をいくつかの実例をもとに考える。 また,生物学実験を分担している。学部教育 (理学部対象) では,炭水化物や脂肪,蛋白質といった食物分子からどのようにしてエネルギーを得ているのか,その概要を分子レベルで説明できることを目標としている。また,専門生物学実験を分担している。大学院教育(理学研究科対象)では,生体内の代謝反応を担う酵素タンパク質の構造と機能を実際に研究するための主要な解析方法について説明できるようにすることを目指している。

委員歴等 【 表示 / 非表示

  • 2017年04月
    -
    現在

    日本生化学会   評議員

受賞歴 【 表示 / 非表示

  • 第9回OCARINA国際シンポジウムポスター賞

    2018年03月07日  

  • 第39回日本分子生物学会年会優秀ポスター賞

    2016年11月30日  

  • 第17回極限環境生物学会ポスター賞

    2016年11月26日  

  • 第85回日本生化学会大会 鈴木紘一メモリアル賞

    2012年  

  • 第84回日本生化学会大会 鈴木紘一メモリアル賞

    2011年  

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現在の職務 【 表示 / 非表示

  • 大阪市立大学   理学研究科   生物地球系専攻   教授  

 

論文 【 表示 / 非表示

  • Resistance to UV irradiation caused by inactivation of nurA and herA genes in Thermus thermophilus

    Fujii, Y., Inoue, M., Fukui, K., Kuramitsu, S., Masui, R.

    Journal of Bacteriology  200 ( 16 ) e00201-18 2018年07月  [査読有り]

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    NurA and HerA are thought to be essential proteins for DNA end resection in archaeal homologous recombination systems. Thermus thermophilus, an extremely thermophilic eubacterium, has proteins that exhibit significant sequence similarity to archaeal NurA and HerA. To unveil the cellular function of NurA and HerA in T. thermophilus, we performed phenotypic analysis of disruptant mutants of nurA and herA with or without DNA-damaging agents. The nurA and herA genes were not essential for survival, and their deletion had no effect on cell growth and genome integrity. Unexpectedly, these disruptants of T. thermophilus showed increased resistance to UV irradiation and mitomycin C treatment. Further, these disruptants and the wild type displayed no difference in sensitivity to oxidative stress and a DNA replication inhibitor. T. thermophilus NurA had nuclease activity, and HerA had ATPase. The overexpression of loss-of-function mutants of nurA and herA in the respective disruptants showed no complementation, suggesting their enzymatic activities were involved in the UV sensitivity. In addition, T. thermophilus NurA and HerA interacted with each other in vitro and in vivo, forming a complex with 2:6 stoichiometry. These results suggest that the NurA-HerA complex has an architecture similar to that of archaeal counterparts but that it impairs, rather than promotes, the repair of photoproducts and DNA cross-links in T. thermophilus cells. This cellular function is distinctly different from that of archaeal NurA and HerA.

    DOI PubMed

  • The Lon protease-like domain in the bacterial RecA paralog RadA is required for DNA binding and repair

    Inoue Masao, Fukui Kenji, Fujii Yuki, Nakagawa Noriko, Yano Takato, Kuramitsu Seiki, Masui Ryoji

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY  292 ( 23 ) 9801 - 9814 2017年06月  [査読有り]

     概要を見る

    Homologous recombination (HR) plays an essential role in the maintenance of genome integrity. RecA/Rad51 paralogs have been recognized as an important factor of HR. Among them, only one bacterial RecA/Rad51 paralog, RadA, is involved in HR as an accessory factor of RecA recombinase. RadA has a unique Lon protease-like domain (LonC) at its C terminus, in addition to a RecA-like ATPase domain. Unlike Lon protease, RadA's LonC domain does not show protease activity but is still essential for RadA-mediated DNA repair. Reconciling these two facts has been difficult because RadA's tertiary structure and molecular function are unknown. Here, we describe the hexameric ring structure of RadA's LonC domain, as determined by X-ray crystallography. The structure revealed the two positively charged regions unique to the LonC domain of RadA are located at the intersubunit cleft and the central hole of a hexameric ring. Surprisingly, a functional domain analysis demonstrated the LonC domain of RadA binds DNA, with site-directed mutagenesis showing that the two positively charged regions are critical for this DNA-binding activity. Interestingly, only the intersubunit cleft was required for the DNA-dependent stimulation of ATPase activity of RadA, and at least the central hole was essential for DNA repair function. Our data provide the structural and functional features of the LonC domain and their function in RadA-mediated DNA repair.

    DOI PubMed

  • Lysine propionylation is a prevalent post-translational modification in Thermus thermophilus

    Okanishi, H., Kim, K., Masui, R., Kuramitsu, S.

    Mol. Cell. Proteomics  13 ( 9 ) 2382 - 2398 2014年09月  [査読有り]

  • Acetylome with structural mapping reveals the significance of lysine acetylation in Thermus thermophilus

    Okanishi, H., Kim, K., Masui, R., Kuramitsu, S.

    J. Proteome Res.  1 ( 9 ) 3952 - 3968 2013年09月  [査読有り]

  • Crystal structure of the ligand-binding form of nanoRNase from Bacteroides fragilis, a member of the DHH/DHHA1 phosphoesterase family of proteins

    \Uemura, Y., Nakagawa, N., Wakamatsu, T., Kim, K., Montelione, G. T., Hunt, J. F., Kuramitsu, S., Masui, R.

    FEBS Lett.  587 ( 16 ) 2669 - 2674 2013年08月  [査読有り]

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書籍等出版物 【 表示 / 非表示

  • Molecular Mechanism of the Whole DNA Repair System:A Comparison of Bacterial and Eukaryotic Systems

    増井 良治 (担当: 単著 )

    J.Nucl.Asids  2010年

  • Molecular Mechanism of the Whole DNA Repair System:A Comparison of Bacterial and Eukaryotic Systems

    MASUI Ryouji (担当: 単著 )

    J.Nucl.Asids  2010年

  • タンパク質の酵素反応

    (担当: 共著 )

    やさしい原理からはいるタンパク質科学実験法3:タンパク質のはたらきを知る」、 (長谷俊治、高尾敏文、高木淳一編集)化学同人  2009年08月

  • 生物学が変わる! − ポストゲノム時代の原子生物学 −

    (担当: 共著 )

    大阪大学出版会  2004年08月

その他記事(Misc) 【 表示 / 非表示

  • タンパク質立体構造情報を活用したアシル化プロテオーム解析

    岡西 広樹, 増井 良治, Kim Kwang, 倉光 成紀

    日本プロテオーム学会 日本プロテオーム学会誌  3 ( 1 ) 15 - 22 2018年07月  [査読有り]

  • DNA結合活性をもつプロテアーゼ様タンパク質の構造解析

    増井 良治

    日本結晶学会 日本結晶学会誌  60 ( 2 ) 74 - 75 2018年  [査読有り]  [依頼有り]

  • Functional analysis of new proteases from an extremely thermophilic organism, Thermus theromphilus HB8

    Yumi Kimura, Daisuke Sasaki, Naoya Fujimura, Tadashi Ono, Chinami Sako, Suzuka Yamasaki, Ryoji Masui, Noriko Nakagawa

    PROTEIN SCIENCE  26   92 - 92 2017年

  • 機能未知タンパク質の機能解明を目指して ヌクレオチド代謝を例に

    増井 良治

    (公社)日本生化学会 生化学  87 ( 6 ) 749 - 751 2015年12月  [査読有り]  [依頼有り]

     概要を見る

    ヌクレオチドや核酸に関わる配列モチーフを持つものの、その機能がはっきりしない蛋白質に着目して構造機能解析を行ってきた。それらの中には重要な生理的機能を担っているものがまだある可能性がある。高度好熱菌の場合を例に、機能未知蛋白質の機能解明を目指した例をppGpp分解酵素Ndx8(TTHA1939)、dNTP分解酵素Tt-dNTPase(TTHA0412)、nanoRNA分解酵素(TTHA0118)に分けて解説した。

  • 生物に広く存在する翻訳後修飾としてのLys残基プロピオニル化の発見

    岡西 広樹, 金 光, 中川 紀子, 倉光 成紀, 増井 良治

    日本プロテオーム学会(日本ヒトプロテオーム機構) 日本プロテオーム学会大会要旨集  2015   183 - 183 2015年

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講演・口頭発表等 【 表示 / 非表示

  • Structural and functional analysis of fatty acid kinase of Thermus thermophilus HB8

    Maya Nakatani, Taihei Murakami,, Hiroki Okanishi,, Norie Araki, Makoto Miyata, Ryoji Masui

    10th OCARINA International Symposium  2019年03月 

  • 高度好熱菌脂肪酸キナーゼの構造機能解析

    中谷 茉矢, 村上 泰平, 岡西 広樹, 荒木 令江, 増井 良治

    第91回日本生化学会大会  2018年09月  (公社)日本生化学会

  • 高度好熱菌脂肪酸キナーゼの構造機能解析

    中谷茉矢,村上泰平,岡西広樹,荒木令江,増井良治

    第65回日本生化学会近畿支部例会  2018年05月 

  • DNA-binding activity of the multifunctional enzyme, nucleoside diphosphate kinase

    Chinami Sako, Masaaki Miyamoto, Satoshi Akanuma, Ryoji Masui

    9th OCARINA International Symposium  2018年03月 

  • DNA修復酵素RadAのLonプロテアーゼ様ドメインはDNA結合活性を持つ

    井上 真男, 福井 健二, 藤井 裕己, 中川 紀子, 矢野 貴人, 倉光 成紀, 増井 良治

    生命科学系学会合同年次大会  2017年12月  生命科学系学会合同年次大会運営事務局

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担当授業科目(学内) 【 表示 / 非表示

  • 専門生物学演習

    (2018年度)大学 専門科目

  • 生命と環境

    (2018年度)大学 共通(教育)科目

  • 代謝調節機能学特論

    (2018年度)大学院 専門科目

  • 生体分子機能学演習

    (2018年度)大学院 専門科目

  • 専門生物学実験B

    (2018年度)大学 専門科目

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その他教育活動 【 表示 / 非表示

  • FD活動への貢献

    (2018年度)

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    大学の FD 研修会および理学研究科の FD 研修会に参加し,アクティブラーニングの進め方についての知見を深めた。

  • クラス担任

    (2018年度)

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    2018年度入学の生物学科1年生の担任をつとめた。

  • FD活動への貢献

    (2017年度)

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    大学の FD 研修会および理学研究科の FD 研修会に参加し,アクティブラーニングの進め方についての知見を深めた。

  • クラス担任

    (2017年度)

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    博士前期課程(生物分野)の担任をつとめた。

 

社会貢献活動 【 表示 / 非表示

  • 大阪市立大学 公開講座 文化交流センター講座

    (大阪市立大学 文化交流センター)

    役割:講師

     対象:社会人・一般 

    2017年12月
     
     

    主催者・発行元: 大阪市立大学文化交流センター 

     概要を見る

    「好熱菌から生命の起源と未来を考える」というタイトルで,生命誕生の謎や生命とは何かについて考えてみるという内容の講義を行った。